Когда проходит чувство голода при голодании

Диетолог «СМ-Доктор» назвала 9 причин, почему постоянно хочется есть

Весна пришла, а вместе с ней желание сбросить лишние килограммы. Но как это сделать, если в любое время суток мы готовы съесть слона?

УЛЬЯНА РУМЯНЦЕВА
Врач-диетолог, врач-эндокринолог детской клиники «СМ-Доктор», к. м. н.

«Чувство голода — нормальное явление, которое служит нам для своевременного восполнения потраченных калорий и энергии. Это позволяет организму работать, выживать. Однако, если ощущение голода становится постоянным и неконтролируемым, следует задуматься, все ли в порядке с вашим здоровьем и эмоциональным состоянием.

Конечно, не всегда постоянное желание что-нибудь пожевать является сигналом какой-либо болезни. Нас окружает много внешних факторов, которые способны вызвать повышенный аппетит у совершенно здорового человека. Навязчивая реклама еды раздражает наше зрение, слух, обоняние. Например, интенсивный приятный запах, который в том числе может быть создан искусственно с помощью ароматизаторов, распыляемых у точки общепита, привлекает проходящих мимо людей, у которых изначально и в мыслях не было чем-нибудь подкрепиться. Там же непременно размещают красочные фото аппетитных блюд — бургеров, салатов, блинчиков, напитков, которые в реальности оказываются не такими сочными и качественными. Но это не важно — ведь вы его уже купили… К тому же, если рядом с вами кто-то с большим аппетитом хрустит наггетсами, то устоять достаточно сложно. И это касается не только мест общественного питания.

Если не хотите съесть лишнего дома, старайтесь не смотреть рекламу о еде и вообще не отвлекаться от самого процесса приема пищи на гаджеты, иначе рискуете съесть больше, чем требуется для подавления чувства голода и восполнения энергии. Однако не всякое повышенное чувство голода можно оправдать внешними раздражителями. Конечно, существуют и проблемы со здоровьем, приводящие к постоянному желанию есть. И об этом также нужно помнить, чтобы своевременно обратиться к врачу».

Болезни

Одной из основных причин, когда голод может быть сигналом какого-то заболевания является высокий уровень инсулина в крови. Этот гормон вырабатывается поджелудочной железой, чтобы усваивать глюкозу, поступившую с пищей. Уровень инсулина повышается тогда, когда организм теряет к нему чувствительность. Как правило, у таких людей есть риск заболеть сахарным диабетом, или эта болезнь уже развилась.

Заболевания ЖКТ, особенно связанные с повышенной кислотностью желудочного сока, также влияют на аппетит. Соляная кислота в избыточном количестве вызывает постоянное чувство голода, приводит к гастриту, а порой и к язвенной болезни.

Стресс

Недостаток сна

Большие промежутки между приемами пищи

Вне зависимости от того, как прошла ночь, завтрак себя лишать неправильно. Дорога на работу, планерка, срочные звонки… Хорошо, если к обеду вы доберетесь до заветной чашки кофе. Полноценный прием пищи сдвигается еще на пару часов, вы трудитесь со стойким чувством голода, а в это время организм включает режим экономии и начинает накапливать калории. А потом вы ему «помогаете», добавляя в привычное меню пару блюд, от которых могли бы легко отказаться, если бы не голодали слишком долго. Для здоровья полезно питаться дробно, каждые 2,5–3 часа: завтрак — второй завтрак — обед — перекус — ужин. При этом первый прием пищи должен быть не только полезным, но и энергоемким: каша, яйцо, куриная грудка, творог, сыр — тогда и к холодильнику бегать каждые пять минут не придется.

Неправильный перекус

Чаще всего это булочки, печенье, пончики, пицца, чипсы, шоколадные батончики, — продукты, содержащие легкие углеводы, канцерогены и огромное количество сахара. Такое нездоровое поведение связано с пищевыми привычками или эмоциональным голодом: сдали отчет — решили себя наградить. Знакомо? Мало того, что пользы от такой еды ноль, так еще и вредное воздействие может быть необратимым. Быстрые углеводы, к примеру, вызывают скачки глюкозы, а вместе с ними повышенный аппетит и впоследствии угрозу диабета. А регулярное употребление трансжиров, согласно исследованиям, на 40 % увеличивает риск развития рака молочных желез, летальных случаев при инфаркте и ишемической болезни сердца.

Правильные продукты для перекуса: фрукты, овощи, в том числе авокадо, ягоды, орехи, курага, чернослив, квашеная и морская капуста, оливки, творог, кефир.

Дефицит питательных веществ в организме

Одна из ошибок, которую часто допускают те, кто ограничивает себя в еде, — подсчет калорий, а не полезных веществ. Но есть простое правило: чтобы предотвратить срывы, организму надо дать все, что ему требуется с точки зрения макроэлементов. В противном случае мы будем сонными, заторможенными и голодными, несмотря на то что питаемся регулярно. Запомните: 40–50% от суточного количества калорий должны приходить с углеводами — они наш основной ресурс, а 50–60% — распределяться между жирами и белками. К примеру, чтобы при диете на 1500 ккал получить 40% калорий из углеводов (600 ккал), нужно съесть их 150 г, белков (30%, 450 ккал) — 112 г ; жиров (30%, 450 ккал) — 50 г.

Выбор той или иной пищи — сложный химический процесс. Так, есть предположение, что к углеводам нас склоняет нейропептид Y, уровень которого особенно высок по утрам. Ученые провели эксперимент: ввели инъекцию вещества лабораторным мышам, и они накинулись на зерна и сладости, но оставили без внимания другую еду.

Обезвоживание

Однообразная еда

Замечали, как при виде праздничного стола начинается повышенное слюноотделение? По мнению психологов, аппетит вызывает красивая сервировка. Но не только! Еще нас соблазняет разнообразие блюд — возникает непреодолимое желание попробовать все и сразу. В будни та же зависимость. Задайте себе вопрос: что я ищу, когда медленно вожу взглядом по полкам холодильника? Наверняка что-то новенькое, а не надоевший плов. Чтобы еда радовала и приносила удовольствие, возьмите за правило хотя бы раз в неделю готовить непривычное блюдо. В этом случае вы перестанете скучать, проглатывая утреннюю кашу, и мозг получит нужный сигнал: «Я доволен, мне большего не надо».

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Виды	Эссенциальные аминокислоты	Неэссенциальные аминокислоты
Алифатические	Валин (Г), лейцин (К), изолейцин (Г, К)	Глицин (Г), аланин (Г)
Двухосновные	Лизин (К), гистидин (Г, К)*	Аргинин (Г)*
Ароматические	Фенилаланин (Г, К), триптофан (Г, К)	Тирозин (Г, К)**
Оксиаминокислоты	Треонин (Г, К)	Серин (Г)
Серосодержащие	Метионин (Г, К)	Цистеин (Г)**
Дикарбоновые и их амиды	Глутамовая кислота (Г), глутамин (Г), аспарагиновая кислота (Г), аспарагин (Г)
Иминокислоты	Пролин (Г)

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

В синтезе пиримидиновых колец принимает участие витамин B 12 , для образования пуриновых структур необходима фолиевая кислота. Именно поэтому дефицит этих нутриентов отражается прежде всего на органе с высоким уровнем пролиферации, где идет наиболее интенсивный синтез нуклеиновых кислот, — на кроветворной ткани.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Аланин	Предшественник глюконеогенеза, переносчик азота из периферических тканей в печень
Аргинин	Непосредственный предшественник мочевины
Аспарагиновая кислота	Предшественник глюконеогенеза, предшественник пиримидина, используется для синтеза мочевины
Глутаминовая кислота	Донор аминогрупп для многих реакций, переносчик азота (проникает через мембраны легче, чем глутамин), источник аммиака, предшественник ГАМК
Глицин	Предшественник пуринов, глютатиона и креатинина, входит в состав гемоглобина и цитохромов, нейротрансмиттер
Гистидин	Предшественник гистамина, донор углерода
Лизин	Предшественник карнитина (транспорт жирных кислот), составляющая коллагена
Метионин	Донор метальных групп для многих синтетических процессов (в т. ч. холина, пиримидинов), предшественник цистеина, участвует в метаболизме никотиновой кислоты и гистамина
Фенилаланин	Предшественник тирозина
Серин	Составляющая фосфолипидов, предшественник сфинголипидов, предшественник этаноламина и холина, участвует в синтезе пуринов и пиримидинов
Триптофан	Предшественник серотонина и никотинамида
Тирозин	Предшественник катехоламинов, допамина, меланина, тироксина
Цистеин	Предшественник таурина (желчные кислоты), входит в состав глютатиона (антиоксидантная система)

Нормы потребления белка

Метаболизм белка в организме тесно связан с витамином В 6 , который является кофактором ферментов трансаминирования, обеспечивающих синтез заменимых и первый этап катаболизма всех аминокислот. Поэтому повышенный уровень потребления белка требует адекватного повышения количества пиридоксина.

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник